科學或制造出更好的酶類和蛋白類**

自然選擇的結果就是使得蛋白質的序列僅僅在可溶解性的水平上展現(xiàn)，而這就可以幫助機體行使生理學的多種功能，然而從生物技術的應用角度來看，研究者們需要這種蛋白至少以改與自然狀態(tài)1000倍來存在，比如在注射前注射管中的抗體**；此外這些蛋白質也可以被以純度進行分離，而并不在需要分子伴侶的幫助來完成。

然而蛋白質的生物技術及**性的應用通常會因為蛋白質天然可溶性及應用需求的錯配而被大大阻礙，于是這就提出了個問題，即是否天然蛋白質序列的可溶性可以在不影響蛋白質預期功能的前提下被改善，于是來自比利時魯汶大學(KU Leuven)等機構的研究人員就在際雜志Nature Communications上刊文表示，蛋白質序列的易聚合區(qū)域（APRs）的數(shù)量和其可溶性之間存在種反向關聯(lián)，這就表明APRs的突變抑制或許可以為增加蛋白質的可溶性種策略。

研究者Joost Schymkowitz說道，蛋白質的聚集是蛋白質產生過程中的個瓶頸，如今我們基于軟件算法，通過對原始性氨基酸組成進行較小的改變來改善蛋白質的可溶性，這不僅可以明顯加速生物制品和酶類的生產，而且還將幫助我們進行后期更多的深入研究。研究者發(fā)現(xiàn)，蛋白質結構中特殊位置的突變會在不影響蛋白質穩(wěn)定性或功能的前提下抑制蛋白質的聚集，而蛋白質可溶性的這些熱點區(qū)域既具有結構性又具有序列依賴性，但可以通過計算機進行預測。

研究者結合對大量蛋白質結構的分析后指出，許多蛋白質或許也擁有許多類似的熱點區(qū)域來幫助改善其可溶性；如今他們已經聯(lián)合制藥公司在新型**的開發(fā)中整合這種新型方法，研究者希望這可以幫助后期開發(fā)出更多新型的蛋白質類**。

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